Исследование проливает свет на то, как боковые цепи аминокислот и вторичная структура пептидов меняют транспорт электронов

Отчет от 15 июля 2015 г.

Хизер Зейгер, Phys.org

(Phys.org) — Стремясь понять, как объединить электронику с биохимией, известной как биоэлектроника, несколько исследовательских групп изучили, как электронные заряды проходят через пептиды. Белки состоят из пептидов, а пептиды состоят из аминокислот. Группа экспериментаторов и теоретиков из Института науки Вейцмана исследовала, как боковые цепи аминокислот, длина пептида и вторичная структура пептида влияют на транспорт электронов, закрепляя разновидности пептидных цепей между двумя золотыми электродами. Они обнаружили, что боковая цепь, а также вторичная структура напрямую влияют на транспорт электронов. Их работа опубликована в Журнале Американского химического общества.

Обычно перенос электронов изучают в белках электрохимическими или спектроскопическими методами. Вместо этого Сепунару и др. использовали твердотельное молекулярное соединение между двумя золотыми электродами, в котором они создавали монослои гомопептидов или пептидов, состоящих из различного количества повторяющихся аминокислот. Они исследовали проводимость как функцию напряжения смещения и температуры для трех разных систем: 1) гомопептидов одинаковой длины, но с разными боковыми цепями, 2) гомопептидов разной длины (т.е. разного количества аминокислот) и 3 ) гомопептиды одинаковой длины, но различной вторичной структуры. Кроме того, в каждом из этих экспериментов они изучали молекулярные орбитали на границе газовой фазы, используя оптимально настроенные гибридные вычисления DFT с разделением диапазонов для конформаций пептидов, которые были оптимизированы с помощью молекулярной динамики, чтобы понять различные свойства транспорта электронов. Все пептиды были функционализированы меркаптопропионовой кислотой, чтобы обеспечить химический линкер для золотого электрода.

В своем первом эксперименте Sepunaru et al. протестировали четыре различных гомопептида, состоящих из семи аминокислот. В частности, они изучали аланин, глутаминовую кислоту, триптофан и лизин. Все пептиды имели одинаковую длину (приблизительно 25 Å).

Их результаты показали, что транспорт электронов меняется в зависимости от боковых цепей разных аминокислот. Лучшим проводником оказался триптофан, за ним следовали лизин, затем глутаминовая кислота и аланин. Между четырьмя пептидами существует значительная разница: скорость транспорта электронов у триптофана почти в двадцать раз выше, чем у аланина. Авторы связывают это с различиями энергетических уровней ВЗМО для каждой из пептидных цепей.

Все пептиды были нейтральными при тестировании. Авторы задались вопросом, повлияет ли протонирование лизина и депротонирование глутаминовой кислоты, образуя заряженный пептид, на скорость транспорта электронов. Они обнаружили, что протонированный пептид гепта-лизина имел гораздо более высокую проводимость, в то время как депротонированный пептид гепта-глутаминовой кислоты имел более низкую проводимость, сравнимую с проводимостью аланина. Они также обнаружили, что энергии занятых и незанятых молекулярных орбиталей газовой фазы уменьшаются при протонировании и увеличиваются при депротонировании, что подтверждает важность граничных энергетических уровней для электронного транспорта.

В своем втором эксперименте Sepunaru et al. исследовали, как длина пептидной цепи влияет на транспорт электронов. Они использовали пептидные цепи гомотриптофана, состоящие из четырех, пяти, шести и семи аминокислот. Они обнаружили, что скорость транспорта электронов постепенно снижается с увеличением длины пептида, что типично для систем электрод-монослой. Однако при ближайшем рассмотрении скорость транспорта электронов уменьшается экспоненциально с увеличением длины и не зависит от температуры. Оба эти фактора означают, что транспорт электронов может быть обусловлен туннельными эффектами.

Наконец, последний эксперимент должен был выяснить, влияет ли вторичная структура пептида на транспорт электронов. Были проведены сравнения удлиненных и спиральных пептидов аланина и лизина. Оба будут иметь тенденцию образовывать спираль, когда длина пептида составляет двадцать аминокислот, поэтому 20-мерные удлиненные и спиральные версии аланина и лизина сравнивались друг с другом, и их сравнивали с соответствующими гептамерными пептидами.